Функции белков
Функции белков — это разносторонние роли данных биополимеров в живом организме, решающей из которых являются способность белков (протеинов) строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ, что обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Способность реализуется через «биоспецифическое узнавание», приводит к связыванию молекулы субстрата с белком и в итоге обеспечивает протекание химической реакции. Высокой специфичностью обладают также белки, которые участвуют в таких процессах, как деление, дифференцировка клеток и развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.
К главным, и в некотором смысле уникальным биологическим функциям белков, несвойственным или лишь частично присущим другим классам биополимеров относятся нижеприведенные функции.
Содержание
Структурная (опорная) функция
Белки, выполняющие структурную функцию, преобладают среди других белков тела человека. Фибриллярные белки формируют вещество соединительной ткани — коллаген, эластин (в сосудистой стенке сосудов эластического типа), кератин (в коже и ее производных элементах), протеогликаны.
Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. Непосредственно участвуют в построении мембран и цитоскелета (интегральные, полуинтегральные и поверхностные белки) — спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета эритроцитов), гликофорин A (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности).[1][2] Также к данной функции можно отнести участие белка в создании таких органелл, как рибосомы.
Ферментативная (каталитическая) функция
Все ферменты являются белками, которые определяет скорость химических реакций в биологических системах. Но вместе с тем, имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, то есть рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью,[3] и абзимов — и моно- и поликлональных антител.[4]
Рецепторная и гормональная функция
Эта функция заключается в избирательном связывании гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на поверхности мембран или внутри клеток. Регуляцию и согласование обмена веществ в разных клетках организма осуществляют гормоны. Часть из них являются белками или полипептидами, например, инсулин и глюкагон. Однако, некоторые гормоны являются производными аминокислот.
Транспортная функция
Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа). Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
Транспорт веществ через мембраны осуществляют белки — Na+,К+-АТФаза (антинаправленный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки), глюкозные транспортеры.[5]
Резервная (питательная) функция
Эту функцию выполняют так называемые резервные протеины. В качестве примера депонированного белка можно привести производство и накопление в яйце яичного альбумина (овальбумина). У животных и человека таких специализированных депо нет, но при длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени. Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.[6]
Сократительная функция
Существует ряд внутриклеточных белков, предназначенных для изменения формы клетки и движения самой клетки или ее органелл. Главную роль в процессах движения играют актин и миозин — специфические белки мышечной ткани, а белок цитоскелета тубулин что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток — расхождение хромосом в процессе митоза.[7]
Защитная функция
Защитную функцию, предупреждая инфекционный процесс и сохраняя устойчивость организма, выполняют иммуноглобулины крови, факторы системы комплемента, пропердин, при повреждении тканей работают белки свертывающей системы крови — например, фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин. В результате свертывания образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях. Механическую защиту и поддержку клеток осуществляют протеогликаны.
Функции белков крови
Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90 % общего белка составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.[8]
В регуляции содержания белков плазмы на определенном уровне большое значение имеет печень, которая полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов, клетки ретикулоэндотелиальной системы костного мозга и лимфатических узлов.
Белки плазмы крови выполняют несколько важных функций:
- поддерживают постоянство коллоидно-осмотического давления крови, интерстиция и внутриклеточных пространств — в первую очередь, альбумины;
- белковая буферная система участвует в поддержании кислотно-основного состояния — альбумины, гемоглобин;
- удерживают в связанном состоянии и транспортируют ионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы, препятствуя их потере с мочой — альбумины и специфические транспортные белки;
- связывают и транспортируют органические вещества (углеводы, липиды, гормоны, лекарства, витамины, токсины) — альбумины и другие белки;
- определяют вязкость крови и сохраняют устойчивость эритроцитов и лейкоцитов в кровотоке, обеспечивают нормальный кровоток в капиллярах (реологические свойства крови) — белки свертывающей системы;
- являются резервом аминокислот;
- специализированные белки, участвующие в свертывании крови (фибриноген, протромбин, антигемофильный глобулин и др.);
- обеспечивают иммунную защиту организма — иммуноглобулины, факторы системы комплемента, трансферрин и пропердин;
- обеспечивают неспецифическую защиту организма при повреждении тканей — белки острой фазы.
Примечания
- ↑ "Calpain proteolysis of alpha-II-spectrin in the normal adult human brain". Neurosci. Lett. 316 (1): 41–4. December 2001. PMID 11720774
- ↑ Delaunay, J (1995). "Genetic disorders of the red cell membranes". FEBS Letters. 369 (1): 34–37. PMID 7641880
- ↑ Bairoch A. The ENZYME database in 2000. Nucleic Acids Research. (2000) 28 (1): 304—305. PMID 10592255
- ↑ Planque, S; Nishiyama, Y; Taguchi, H; Salas, M; Hanson, C; Paul, S (2008). "Catalytic antibodies to HIV: Physiological role and potential clinical utility". Autoimmunity Reviews. 7 (6): 473–9. PMID 18558365
- ↑ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R, Schiöth HB (2009). "Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin". BMC Biol. 7: 50. PMID 19678920
- ↑ Kunz, C; Lonnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". American Journal of Clinical Nutrition. The American Society for Clinical Nutrition. 51 (1): 37–46. PMID 1688683
- ↑ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (June 2015). "The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments". Journal of Cell Science. 128 (11): 2009–19. PMID 25788699
- ↑ Adkins JN; et al. (2002). "Toward a human blood serum proteome: analysis by multidimensional separation coupled with mass spectrometry". Molecular & Cellular Proteomics. 1 (12): 947–955. PMID 12543931