Третичная структура белка
Третичная структура белка — это укладка полипептидной цепи в глобулу («клубок»).
Свертывание белка в глобулу
Четкой границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи.
Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52 % α-спирали и 6 % β-структуры, трипсин — 14 % α-спирали и 45 % β-структуры.
Связи между аминокислотами
Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими функциональными группами (радикалами), например:
- водородные — между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот;
- дисульфидные — между остатками цистеина;
- гидрофобные — между остатками алифатических и ароматических аминокислот;
- ионные — между СОО--группами глутамата и аспартата и NH3+-группами лизина и аргинина;
- псевдопептидные — между дополнительными СОО--группами глутамата и аспартата и дополнительными NH3+-группами лизина и аргинина.