Миоглобин

Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина, являясь железо- и кислород-связывающим белком, локализованным в мышечной ткани, где он является основным пигментом.

Миоглобин тоже способен связывать кислород

Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина — депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О₂ в мышце (до 1–2 мм рт.ст).

Кривые насыщения кислородом

Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:

• одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода — около 26 мм рт. ст. для гемоглобина и 5 мм рт. ст. для миоглобина;
• при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50–80 %, тогда как миоглобин — почти на 100 %.

Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.

См. также

• Гемоглобинопатии
• Строение и формы гемоглобина